北京大學化學與分子工程學院的陳鵬(Peng R. Chen)研究員與王初(Chu Wang)研究員是這篇論文的共同通訊作者。
蛋白質以其自身結構和與其他蛋白質之間的相互作用為基礎發揮功能，因此，研究蛋白質的結構和相互作用抑制是生命科學的重要方向。
檢測蛋白質相互作用的傳統方法，如酵母雙雜交、親和色譜和免疫共沉淀等有著各自的局限性。酵母雙雜交可以揭示蛋白質間的直接相互作用，甚至通過大規模篩查發現未知的相互作用，但酵母細胞未必能為異源表達的其他物種蛋白提供合適的相互作用條件。親和色譜技術和免疫共沉淀技術其通量比較低，背景結合蛋白質與特異性結合蛋白質有時難以區分，直接與間接相互作用也通常難以區分。另外，這三種方法對于瞬間、微弱的相互作用，比如信號轉導過程中松散變化的蛋白質復合物，都很難獲得有效信息。
近年來，科學家們一直在不斷地發展發現及描繪生理條件下蛋白質相互作用特征的技術，其中化學與光親和交聯策略獲得越來越多的關注。將生物分子間的非共價相互作用轉變為共價交聯，使得能夠捕獲到時常出現在自然界中微弱且短暫的蛋白質相互作用。光交聯劑結合質譜技術是近年發展起來在活體系統中研究蛋白質相互作用的一種有力的工具，但它仍然存在著高假陽性鑒別率及無法提供相互作用界面信息等缺點。
在這篇文章中研究人員報告稱，他們開發出了一種遺傳編碼光親和非自然氨基酸，可在光交聯及獵物蛋白-誘餌蛋白分離后將一個質譜可識別的標簽(MS-label)導入到捕獲的獵物蛋白中。這一叫做IMAPP的策略使得能夠直接鑒別出采用傳統的遺傳編碼光交聯劑難以揭示的光捕獲底物肽。利用這一MS-label，IMAPP策略顯著提高了鑒別蛋白質相互作用的可信度，使得能夠同時鑒別捕獲的肽和確切的交聯位點，對于揭示靶蛋白及繪制活體系統中蛋白質相互作用界面具有極高的價值。
來自多倫多大學Lunenfeld-Tanenbaum Research Institute (LTRI)和Donnelly中心的一組研究人員，開發出一種新技術，可以將細胞內的DNA條形碼拼接在一起，以同時搜尋數百萬個蛋白質配對，用以分析蛋白質相互作用。相關研究結果發表在2016年4月22日的《Molecular Systems Biology》雜志上(研究蛋白質相互作用的新技術)。
斯克里普斯研究所(TSRI)的科學家們開發出了一種強大的新方法來尋找結合特定蛋白質的候選藥物。發表在2016年6月Nature雜志上的這種新方法是一個重大的進展，它可以同時應用于大量的蛋白質，甚至直接應用于自然細胞環境中成千上萬不同的蛋白質。一些小分子可以用來確定它們靶蛋白的功能，并可充當藥物開發的起始復合物。TSRI的研究人員證實這一技術為許多過去認為無法很好結合這些小分子的蛋白質找到了“配體”(結合伴侶蛋白)(Nature發布突破性蛋白質新技術)。
蛋白質是自然界的機器。它們供給氧氣為我們的肌肉提供動力，催化一些幫助我們從食物中提取能量的反應，抵御細菌和病毒的感染。數十年來，科學家們一直在尋找方法設計可以滿足某些醫學、研究和工業特定用途的新蛋白質。現在，北卡羅來納大學醫學院的研究人員開發出了一種方法，通過將已存在蛋白質的片段拼接在一起來生成新蛋白質。這一叫做SEWING的技術發表在2016年5月的Science雜志上(Science發布突破性蛋白質技術)。
